Die Aminosäure L-Prolin gilt als nicht-essentiell, da Menschen und andere Tiere sie biosynthetisieren können, und zwar im Allgemeinen aus einer anderen nicht-essentiellen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist insofern ungewöhnlich, als es heterozyklisch ist und somit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist ebenfalls ungewöhnlich, weil es hergestellt wurde, bevor es aus natürlichen Quellen isoliert wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Chemie-Nobelpreis ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im folgenden Jahr isolierte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Casein.

Prolin wird, wie die natürlichen Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der steife fünfgliedrige Ring in Prolin verleiht den daraus hergestellten Proteinen eine deutlich andere Sekundärstruktur als den Proteinen, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University die Idee vor, dass Prolin das «einfachste Enzym» ist. Zu dieser Zeit setzten mehrere Forscher Prolin als asymmetrischen Katalysator ein, als ob es sich dabei um eine brandneue Sache handelte; frühere Arbeiten, bei denen Prolin verwendet wurde, waren durch die Einführung von ungleichmäßigen Katalysatoren auf Metallbasis in den Hintergrund getreten. Movassaghi und Jacobsen erklärten, dass es für die Chemiker höchste Zeit war zu verstehen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Einige Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren das Konzept des einfachsten Enzyms weiter aus. Sie argumentierten, dass «die Katalyse durch kleine Moleküle eine Erkenntnis von höchstem Wert für den Ursprung der Biochemie ist». Einfach ausgedrückt, waren kleine Partikel und nicht große, komplizierte Enzyme die einzigen Katalysatoren, die die präbiotische Evolution vorantrieben. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die im Knorpel entdeckt wurde und sehr wichtig für die Erhaltung einer lebendigen Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden ist. Sie ist auch für das Immunsystem des Körpers und für das erforderliche Gleichgewicht dieser Formel unerlässlich. Es ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen und wichtig für eine angemessene Leistung von Gelenken und Sehnen. L-Prolin ist sehr wichtig für die ordnungsgemäße Funktion von Gelenken und Sehnen. Hilft, die Herzmuskeln zu erhalten und zu stärken.

Wirkungssystem

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden mit Hilfe von L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und steht in vollem Zusammenhang mit der Funktion von Arthrose und Chordae. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat gewonnen. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure zyklisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin minimiert wird, oder durch Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umgewandelt werden, gefolgt von einer Zyklisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zur Bildung von Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin hat sich als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) erwiesen. Es wurde sogar vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. Bei Pflanzen ist die Akkumulation von Prolin eine übliche physiologische Reaktion auf verschiedene Stressfaktoren, aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z.B. Pollen). Ein Diätplan, der reich an Prolin ist, wurde mit einer erhöhten Gefahr von Angstzuständen bei Menschen in Verbindung gebracht.

Charakteristisch für die Proteinstruktur

Die ausgeprägte zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine bemerkenswerte Konformationssteifigkeit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit aus, mit der sich Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren entwickeln. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff an keinen Wasserstoff gebunden, was bedeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren kann, wohl aber als Wasserstoffbindungsakzeptor.

Die Bildung von Peptidbindungen mit gebundenem Pro-trnapro ist wesentlich langsamer als mit anderen Trnas, was eine allgemeine Funktion von N-Alkylaminosäuren ist. Die Entwicklung von Peptidbindungen zwischen einer eingehenden Trna und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls träge, wobei die Bildung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen verläuft.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund dafür sein, dass Prolin in den Proteinen von thermophilen Organismen häufiger vorkommt. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann durch die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinfundaments beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin wirkt als Strukturstörer in der Mitte regulärer Sekundärstrukturelemente wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; dennoch findet man Prolin häufig als allerersten Rest einer Alpha-Helix und ebenso in den Randsträngen von Beta-Sheets. Prolin ist ebenfalls häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Bildung von Beta-Windungen. Dies könnte der Grund für die merkwürdige Tatsache sein, dass Prolin trotz seiner vollständig aliphatischen Seitenkette in der Regel lösungsmittelexponiert ist.

Zahlreiche Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die primäre Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Aus diesem Grund ist die Hydroxylierung von Prolin ein entscheidender biochemischer Prozess für den Erhalt des Bindegewebes höherer Organismen. Schwere Krankheiten wie Skorbut können durch Fehler in dieser Hydroxylierung entstehen, z.B. durch Anomalien des Enzyms Prolylhydroxylase oder durch das Fehlen des essentiellen Cofaktors Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z.B. Sarcosin) können sowohl die cis- als auch die trans-Isomere ausbilden. Viele Peptidbindungen nehmen überwiegend das trans-Isomer an (in der Regel 99,9 % unter unbelasteten Bedingungen), vor allem weil der Amid-Wasserstoff (trans-Isomer) das vorangehende Cα-Atom weniger sterisch abstößt als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu kommt es bei den cis- und trans-Isomeren der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) zu sterischen Zusammenstößen mit der umgebenden Substitution und zu einem viel geringeren Energieunterschied. Daher ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen deutlich erhöht, wobei die cis-Anteile in der Regel zwischen 3-10% liegen. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und aromatische Reste höhere Anteile des cis-Isomers ergeben. Cis-Anteile von bis zu 40% wurden bei aromatischen Peptidbindungen festgestellt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein sehr langsamer Vorgang, der den Fortschritt der Proteinfaltung behindern kann, indem mehrere für die Faltung wichtige Prolinreste im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Dies ist darauf zurückzuführen, dass Prolinreste im Ribosom speziell als trans-Isomer hergestellt werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Keime haben sogar spezialisierte Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Allerdings sind nicht alle Proline für die Faltung essentiell, und die Proteinfaltung kann trotz nicht-nativer Konformer vieler X-Pro-Peptidbindungen mit einer typischen Geschwindigkeit weitergehen.

Spezialisierte Aminosäuren

Prolin gehört zusammen mit Glycin zu den beiden Aminosäuren, die nicht dem normalen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der Ringbildung, die mit dem Beta-Kohlenstoff verbunden ist, haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen findet man es häufig in «Windungen» von Proteinen, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher in gefalteter Form im Vergleich zur ungefalteten Form die Entropieveränderung geringer ausfällt. Außerdem ist Prolin nur selten in α- und β-Strukturen zu finden, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die keine rote/violette Farbe bildet, wenn sie durch Besprühen mit Ninhydrin für die Verwendung in der Chromatographie entwickelt wird. Prolin erzeugt vielmehr eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Stoffwechselprozess

Prolin-Synthese

Die Prolinsynthese aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin mit Hilfe von Arginase (sowohl Typ I als auch Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase aus Arginin synthetisieren, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Produkte des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolin-Oxidase-Aktivität vorhanden ist, findet in der Milchdrüse kein Abbau von aus Arginin gewonnenem Prolin statt. Dies garantiert eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die stillende Brustdrüse. Da die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe ebenfalls nicht vorhanden ist, wird in diesem Gewebe auch kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Daher spielt die Arginase eine wichtige Rolle bei der Prolinsynthese im laktierenden Brustgewebe. Überraschenderweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase im Brustgewebe mindestens 50-mal größer als die der P5C-Dehydrogenase, so dass die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin der Umwandlung in Glutamat und Glutamin vorgezogen wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen irreversiblen Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im säugenden Brustgewebe von Schweinen zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Beschreibung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Sauenmilch die Aufnahme von Plasmaprolin durch die säugende Milchdrüse deutlich übersteigt, während die Produktion von Arginin in der Sauenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die laktierende Milchdrüse. Aufgrund des beträchtlichen Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginasepfad und des fehlenden Prolin-Katabolismus im Brustdrüsengewebe von Schweinen kommt es zu einer relativen Anreicherung von Prolin, jedoch zu einem relativen Mangel an Arginin in den Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40% des Arginins aus dem enteralen Ernährungsplan ab, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Ernährung praktisch vollständig vom Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein wichtiger Bestandteil ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut vom Schweinedünndarm abgezogen. Zu den Produkten des Glutamat- und Glutaminabbaus in den Enterozyten gehören nicht nur Prolin, sondern auch Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Forschungsstudien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln, denen die Nahrung entzogen wurde, freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Darmlumen könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige Hormone, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben steuern.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine minimale Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Aus diesem Grund ist Prolin ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA für Vogelarten, einschließlich Hühnern. Außerdem haben Fleischfresser (z.B. Katzen und Frettchen) keine P5C-Synthase in den Enterozyten und anderen Zelltypen und können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Tierarten. Aufgrund des hohen Bedarfs an Arginin in der Nahrung für zahlreiche künstliche Prozesse und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA für Fleischfresser. Eine Nahrungsergänzung mit Prolin kann bei diesen Tieren einen Teil des Arginins ausgleichen, da die Arginase durch das aus Prolin gewonnene Ornithin gehemmt wird.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen die meisten Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxidanion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffspezies umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z.B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginase-Aktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von enormer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind Schlüsselmoleküle, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellexpansion, -differenzierung und -migration steuern; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen sehr schnell. Bei Wiederkäuern enthält die Plazenta sowohl Arginase als auch Prolinoxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch die P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch die Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Verwendung von P5C für die Synthese von Citrullin sehr zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren Citrullin aus P5C herstellen können, was auf eine besondere Funktion des Dünndarms im Prolin-Stoffwechselprozess hinweist. Obwohl die Säugetierleber P5C über den Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da die extrem hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit eingeschränkter P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch vernachlässigbar. Dadurch wird ein permanenter Verlust von Prolin-Kohlenstoffen vermieden und die Zugänglichkeit von P5C für die Synthese von Polyaminen maximiert. Es gibt überzeugende Beweise dafür, dass Polyamine eine entscheidende Rolle bei der Entwicklung, Funktion und Gesundheit des Verdauungstrakts während der Neugeborenenperiode spielen.

Da das gesamte P5C durch Ornithin-Aminotransferase und Ornithin-Carbamoyltransferase in den Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, bietet Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Synthese von Citrullin und Arginin im Dünndarm, der diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase exprimiert. Ein fehlendes Verständnis oder ein Missverständnis dieser biochemischen Standardreaktionen kann Forscher zu falschen Schlussfolgerungen in Bezug auf den Beitrag von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Synthese von Arginin verleiten. Solche Irrtümer, die gerade in letzter Zeit auch bei Glutamin-Studien aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren sicherlich nicht voranbringen, sondern eher zu viel trügerischer Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und repariert Wunden

Kollagen besteht aus Haut und Bindegewebe. Prolin ist ein wesentlicher Bestandteil von Kollagen. Ohne Prolin (oder eigentlich ohne Kollagen) würden sich Wunden nicht erholen, weil der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wieder aufzubauen, wenn Sie verletzt werden. Ebenso würde Ihre Haut erschlaffen, da sie keinen Halt mehr hätte. Das Bindegewebe hält alles zusammen. Ohne es fällt alles auseinander. Wenn Sie genügend Aminosäuren für die Bildung von Kollagen zu sich nehmen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, trägt dies dazu bei, dass die Haut gesund und jugendlich aussieht.

Unterstützt die gastrointestinale Funktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky-Gut-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm entsteht, wenn sich winzige Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dies löst eine Entzündung aus. Aminosäuren, die aus Prolin bestehen, werden benötigt, um die zerstörten Darmzellen wieder aufzubauen und die Auskleidung intakt zu halten. Prolin trägt auch dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Magen-Darm-Trakts zu verbessern. Eine gängige Empfehlung für den Versuch, einen undichten Darm zu heilen, ist die regelmäßige Einnahme von Knochenbrühe, was teilweise auf ihren hohen Gehalt an Prolin zurückzuführen ist.

Reduziert die Gefahr von Herzerkrankungen

Herzkrankheiten sind nach wie vor die häufigste Todesursache in den USA. Fettansammlungen in den Arterienwänden führen zu Herzstillstand und Schlaganfall durch Verstopfung. Dies verhindert, dass das Blut durchfließen kann. Prolin hilft jedoch dabei, einen Teil des festsitzenden Fetts zu lösen und die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es wieder in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr eines Herzinfarkts zu verringern.

Reduziert Schwellungen und hilft, Spannungen zu bewältigen

Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch, einen Wasserfall von entzündungshemmenden Substanzen und Genen in Gang zu setzen, die bei der Erholung von ökologischen Spannungen helfen (5). Prolin trägt zu einer effektiveren Energieproduktion bei, so dass wir mit Spannungen viel besser umgehen können. Außerdem repariert es die durch oxidative Spannungen beschädigte DNA und fördert die Entgiftung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem verbesserten Immunsystem und einer geringeren Schwellung des Körpers. Dies verringert die gesamte Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin ein Bestandteil von Kollagen ist, wird es für die Fixierung von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hilft, Ihre Knochen an Ort und Stelle zu halten und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um Ihnen zu sagen, wie unangenehm das Leben ohne Bindegewebe ist! Knochen knirschen gegen Knochen – nein danke!

Prolin hilft, das Bindegewebe zu erhalten und zu reparieren. Sie benötigen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, einen der Hauptbestandteile von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke beginnen sich allmählich abzubauen. Dies wird durch schlechte Ernährung, Stress für die Gelenke und Übergewicht noch verstärkt. Die Einnahme von mehr Aminosäuren, die die Bildung von Kollagen unterstützen, könnte die Bildung von neuem Bindegewebe und Knorpel fördern und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, wodurch die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke erhalten bleibt und altersbedingte Beschwerden verringert werden.

Prolin Nahrungsquellen

Da Prolin eine Aminosäure ist, finden Sie es in eiweißreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit hohem Kollagengehalt. Im Allgemeinen bestehen tierische Lebensmittel mit Kollagen aus solchen mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich viele Menschen für Fleisch ohne Knochen und ohne Haut (eine Enttäuschung für die Erhöhung des Prolins). Fügen Sie Ihrem Ernährungsplan Kollagenquellen hinzu, um mehr zu erhalten. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. «Nicht-essentielle» Aminosäuren sind in vielen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen verzehren (sogar vegetarische Quellen), decken Sie höchstwahrscheinlich Ihren Bedarf.

Zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Prolin-Gehalt gehören:

  • Knochenbrühe
  • Gelatine
  • Organisches Fleisch, wie Leber
  • Kollagen-Ergänzungen
  • L-Prolin-Ergänzungen
  • Rindfleisch
  • Huhn
  • Wild gefangener Fisch
  • Eier [6]

Es ist in den größten Konzentrationen in natürlichen Kollagenquellen enthalten. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen in der Ernährung sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, insbesondere tierische Produkte wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, wild gefangener Fisch und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere «von Kopf bis Fuß» verzehren, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres zu sich, einschließlich der Knochen, des Bindegewebes und des Muskelgewebes.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind 2 weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen wie Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen hergestellt. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, d.h. es handelt sich im Wesentlichen um einen Teil des abgebauten Kollagens, das vor allem in Desserts oder bei der Lebensmittelherstellung verwendet wird, da es eine gelartige Textur erzeugt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann wirklich praktisch sein, denn damit sparen Sie viel Zeit und Mühe. Eine langsam gekochte Knochenbrühe beispielsweise wird über einen Zeitraum von ein bis zwei Tagen hergestellt. Wenn Sie jedoch ein gezieltes Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe fast sofort nutzen.

Hühnerkollagen enthält Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, 2 Verbindungen, die den Wiederaufbau des Knorpels unterstützen. Sie können es durch den Verzehr von Hühnerfleisch mit Haut und Knochen oder durch die Zubereitung von Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und anderen schmackhaften Gerichten mit verschiedenen Tierteilen (Organen, Knochen usw.) aufnehmen.

Sie können auch geringe Mengen Prolin durch den Verzehr von Fischkollagen erhalten, z.B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Knochen, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, Suppe und Eintopf (z.B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von käfigfreien Eiern. Eine fantastische Möglichkeit, Ihren Prolin-/Kollagenkonsum zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Rührei oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst Ihnen keine sehr großen Mengen liefern wird. In pflanzlichen Bestandteilen, wie z.B. Pollen, ist der Aufbau von Prolin tatsächlich eine Reaktion auf physiologische Spannungen und ebenfalls mit der Strukturentwicklung verbunden.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren anders?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für verschiedene Muskel-, kognitive und Stoffwechselfunktionen wichtig ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Quellen für Glycin sind ähnliche Quellen wie Prolin, z.B. Knochenbrühe, kollagenes Proteinpulver und andere proteinhaltige Nahrungsmittel.

Eine der Funktionen von Glycin besteht darin, beim Abbau und Transport von Nährstoffen wie Glykogen und Fett zu helfen, damit sie von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es ist als «Anti-Aging-Aminosäure» bekannt, da es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung des menschlichen Wachstumshormons stimuliert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher Gesundheitszustände eingesetzt, wie z.B. Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüre, Arthritis, Tropfdarm-Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzstillstand, neurologische Verhaltensstörungen und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine essentielle Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt und auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln angeboten wird. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es die Bildung von Kollagen unterstützt. Es ist ebenfalls sehr wichtig für die Entwicklung von Carnitin, das Fette in Energie umwandelt.

L-Lysin kann helfen, das Verdauungssystem zu reparieren, den Cholesterinspiegel zu senken und Kalzium zu absorbieren, was vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, sind die Behandlung von Fieberbläschen, Angstzuständen, Durchfall und sogar die Vorbeugung von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen vorkommt. Sie kommt in eiweißhaltigen Lebensmitteln vor, darunter Rindfleisch und andere Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Milchprodukten. Arginin kann Vorteile für die Gesundheit des Herzens, die Leistungsfähigkeit beim Training, die geistigen Fähigkeiten und vieles mehr bringen.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan bekommen + Rezepte

1. Trinken Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin zu sich zu nehmen, ist es ideal, praktisch täglich echte Knochenbrühe zu verzehren, die ebenfalls viele andere Nährstoffe als nur Aminosäuren liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Methoden, um nicht nur mehr Kollagen in Ihren Ernährungsplan aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um die meisten Vorteile zu erzielen, sollten Sie etwa acht bis 16 Unzen Knochenbrühe pro Tag zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe mit Hilfe von konventionellen Gerichten herstellen, die ein bis 2 Tage dauern, oder Sie können getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein konsumieren. Sie können die Knochenbrühe pur verzehren, sie in Shakes oder Smoothies einrühren oder sie in allen möglichen süßen und schmackhaften Rezepten wie Marinaden, Eintöpfen oder sogar Shakes und Smoothies verwenden.

2. nehmen Sie Kollagenpulver/Kollagenpräparate

Sie können kollagenes Eiweiß ebenfalls in gesunden Smoothies, Shakes oder anderen Gerichten verwenden. Ich empfehle ein Multi-Collagen-Pulver, das zahlreiche Collagen-Typen enthält, wie die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jeder Kollagentyp hat einzigartige Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist unappetitlich, geruchsneutral und lässt sich einfach in alle Arten von Rezepten einarbeiten – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Gerichte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Eiweißgehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch wie Gelatine verwenden, um Smoothies, Desserts oder Gerichte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie stets darauf, ein Kollagenpulver zu kaufen, das von grasgefütterten oder auf der Weide aufgezogenen, gesunden Tieren stammt (vorzugsweise aus biologischer Aufzucht).

3. essen Sie ausreichend Eiweiß und einen insgesamt gesunden Ernährungsplan

Sie werden den größten Nutzen aus dem Verzehr von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen enthalten sind, ziehen, wenn Sie einen nährstoffreichen Ernährungsplan mit viel Protein und vielen Antioxidantien zu sich nehmen. Dies ist praktisch, um einen höheren Kollagenspiegel zu erhalten und die Zerstörung von Kollagen zu verhindern, da es Schwellungen und extreme Schäden durch freie Radikale (auch oxidative Spannung genannt) reduziert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, erhöhen, indem Sie Lebensmittel essen, die als «Kollagen-Kofaktoren» dienen, wie z.B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, verschiedene Quellen «sauberen» Proteins und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche Nebenwirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die Ihr Körper selbst produziert. Sie kann in Form von Nahrungsergänzungsmitteln eingenommen werden, um die Ansammlung von Ablagerungen in den Arterien zu verringern und das Risiko von Herzerkrankungen zu reduzieren. Außerdem kann diese Aminosäure Ihren Körper beim Aufbau von Kollagen unterstützen, das ein wichtiges Strukturgewebe des Bindegewebes ist. L-Prolin-Ergänzungen haben keine bekannten Nebenwirkungen.

Warum nehmen Sie Prolin ein

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme unnötig erscheint. Ein Überschuss dieser Aminosäure, die eine Grundlage des Proteins ist, in Ihrem Körper kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Robustheit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, könnten Sie Probleme haben, ideale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben ebenfalls Probleme, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann dieses Problem auslösen.

Ihr Körper produziert bereits genug von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihr Ernährungsplan wenig von diesen Proteinquellen enthält, könnten Sie Schwierigkeiten haben, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel

Es gibt keine fundierte Forschung, die die Einnahme von Prolin zur Verbesserung der Hautfarbe und der Vitalität der Gelenke unterstützt. Leon Chaitow hat in seinem Buch «Amino Acids for Treatment» die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, untersucht. Er empfiehlt, dass die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln bei Druck auf das weiche Gewebe, bei der Wundheilung, bei hypermobilen Gelenken und bei altersbedingter schlaffer Haut helfen kann. Chaitow empfiehlt, täglich zwischen 500 und 1.000 Milligramm einzunehmen, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Es gibt keine belastbaren Studien, die die Verwendung von Prolin-Präparaten zur Verbesserung des Hautbildes und der Vitalität der Gelenke belegen.

Leon Chaitow hat in seinem Buch «Aminosäuren zur Behandlung» die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einem Baustein von Kollagen, untersucht.

Proteinabfall

Ein Übermaß an Prolin kann Ihnen eine erhöhte Aminosäurezufuhr bescheren. Dadurch entstehen in Ihrem Körper Eiweißabfälle, die von der Leber und insbesondere von den Nieren ausgeschieden werden müssen, wodurch diese Organe stark belastet werden. Die meisten Menschen können die zusätzlichen Aminosäuren vertragen. Wenn Sie jedoch eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sollten Sie Ihren Arzt konsultieren, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren zu Ihrer Ernährung hinzufügen. [8]

Besondere Präventivmaßnahmen und Warnungen

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird. Es gibt nicht genügend gesicherte Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist oder welche unerwünschten Wirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillzeit: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die Mengen, die in der Nahrung enthalten sind.

Kinder: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Uns liegen derzeit keine Details zu den Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen «Amino», und die Forscher sagen «Imino». In jedem Fall aber ist L-Prolin eine aktive Chemikalie im Körper. Es arbeitet mit anderen Aminosäuren und Vitamin C zusammen, um Kollagen zu bilden, das den Aufbau von Gewebe unterstützt, und es ist immer in Alarmbereitschaft, um den Körper zu reparieren. Blutgefäße, die Auskleidung des Verdauungstrakts, Gelenke und die Haut sind alles Zielbereiche, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten Nebenwirkungen sind Reaktionen auf die Einnahme von zu viel L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es verursacht Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme von Aminosäuren, wenn Sie eine Nieren- oder Lebererkrankung haben.

Ihr Körper stellt Prolin effizient her, wenn die Ernährung ausreichend Eiweiß enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkschmerzen, ein undichter Darm, Hautprobleme und anstrengende Sportarten können von einer Erhöhung des Prolins profitieren.

Das Trinken von Knochenbrühe, der Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind alles Methoden, um sicherzustellen, dass Sie genug davon bekommen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein notwendiges Puzzlestück des Körpers zu sein. [10]

Empfehlungen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
  2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
  3. Https://go.drugbank.com/drogen/DB00172
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
  5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
  6. Https://blog.131method.com/gesundheit-vorteile-von-prolin/
  7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
  8. Https://healthfully.com/possible-side-effects-of-l-prolin-6166624.html
  9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
  10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin//li>
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